Kleisin

kleisin（くれいしん）は、SMCタンパク質と結合する一群のタンパク質の総称[1]。SMCタンパク質ともに巨大なタンパク質複合体のサブユニットとして働き、染色体の高次構造と機能の制御に関わる。

名前の由来と代表的なメンバー

SMC-kleisin structure 4

kleisinの名称はギリシア語で閉鎖を意味するkleisimoに由来する。これは、V字型のSMC２量体のヘッドドメインに結合して「環を閉じる」働きが想定されているためである。kleisinファミリーに属するタンパク質の代表的なものとして、真核生物ではコンデンシン複合体のサブユニットCAP-HとCAP-H2や、コヒーシン複合体のサブユニットRad21/Scc1（減数分裂期ではRec8やRad21L）などがある。原核生物型コンデンシン複合体のサブユニットでは、枯草菌のScpAや大腸菌のMukFがこれに相当する。

真核生物型

サブユニット	複合体	脊椎動物	ショウジョウバエ	線虫	出芽酵母	分裂酵母
CAP-H	コンデンシン I	CAP-H	CAP-H/Barren	DPY-26	Brn1	Cnd2
CAP-H2	コンデンシン II	CAP-H2	CAP-H2	KLE-2	-	-
RAD21	コヒーシン（体細胞型）	RAD21	RAD21	SCC-1/COH-2	Scc1/Mcd1	Rad21
RAD21L	コヒーシン（減数分裂型）	RAD21L	-	-	-	-
REC8	コヒーシン（減数分裂型）	REC8	C(2)M?	REC-8	Rec8	Rec8
NSE4	Smc5/6	NSE4	NSE4	NSE-4	Nse4	Nse4

原核生物型

サブユニット	複合体	枯草菌	Caulobacter	大腸菌
ScpA	SMC-ScpAB	ScpA	ScpA	-
MukF	MukBEF	-	-	MukF

kleisinの構造

kleisinのC末端はwinged helix構造をとり、SMCタンパク質のヘッドドメイン先端部（"cap"領域）と結合する[2][3][4]。一方、kleisinのN末端はもう一方のSMCヘッド付近のコイルドコイル領域（”neck”領域）に結合する[5][6][4]。中央領域には、HEATリピートサブユニット（真核生物型コンデンシンやコヒーシンの場合）やkiteサブユニット（原核生物型コンデンシンやSMC5/6複合体の場合）が結合する。

引用文献

Schleiffer A, Kaitna S, Maurer-Stroh S, Glotzer M, Nasmyth K, Eisenhaber F. (2003). “Kleisins: a superfamily of bacterial and eukaryotic SMC protein partners.”. Mol. Cell 11 (3): 571-575. PMID 12667442.
Haering CH, Schoffnegger D, Nishino T, Helmhart W, Nasmyth K, Löwe J. (2004). “Structure and stability of cohesin's Smc1-kleisin interaction.”. Mol. Cell 15 (6): 951-964. PMID 15383284.
Woo JS, Lim JH, Shin HC, Suh MK, Ku B, Lee KH, Joo K, Robinson H, Lee J, Park SY, Ha NC, Oh BH. (2008). “Structural studies of a bacterial condensin complex reveal ATP-dependent disruption of intersubunit interactions.”. Cell 136 (1): 85-96. PMID 19135891.
Hassler M, Shaltiel IA, Kschonsak M, Simon B, Merkel F, Thärichen L, Bailey HJ, Macošek J, Bravo S, Metz J, Hennig J, Haering CH (2019). “Structural basis of an asymmetric condensin ATPase cycle”. Mol Cell 74 (6): 1175-1188.e24. PMID 31226277.
Bürmann F, Shin HC, Basquin J, Soh YM, Giménez-Oya V, Kim YG, Oh BH, Gruber S. (2013). “An asymmetric SMC-kleisin bridge in prokaryotic condensin”. Nat. Struct. Mol. Biol. 20 (3): 371-379. PMID 23353789.
Gligoris TG, Scheinost JC, Bürmann F, Petela N, Chan KL, Uluocak P, Beckouët F, Gruber S, Nasmyth K, Löwe J. (2014). “Closing the cohesin ring: structure and function of its Smc3-kleisin interface”. Science 346 (6212): 963-967. PMID 25414305.

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[pmid12667442-1] Schleiffer A, Kaitna S, Maurer-Stroh S, Glotzer M, Nasmyth K, Eisenhaber F. (2003). “Kleisins: a superfamily of bacterial and eukaryotic SMC protein partners.”. Mol. Cell 11 (3): 571-575. PMID 12667442.

[pmid15383284-2] Haering CH, Schoffnegger D, Nishino T, Helmhart W, Nasmyth K, Löwe J. (2004). “Structure and stability of cohesin's Smc1-kleisin interaction.”. Mol. Cell 15 (6): 951-964. PMID 15383284.

[pmid19135891-3] Woo JS, Lim JH, Shin HC, Suh MK, Ku B, Lee KH, Joo K, Robinson H, Lee J, Park SY, Ha NC, Oh BH. (2008). “Structural studies of a bacterial condensin complex reveal ATP-dependent disruption of intersubunit interactions.”. Cell 136 (1): 85-96. PMID 19135891.

[pmid31226277-4] Hassler M, Shaltiel IA, Kschonsak M, Simon B, Merkel F, Thärichen L, Bailey HJ, Macošek J, Bravo S, Metz J, Hennig J, Haering CH (2019). “Structural basis of an asymmetric condensin ATPase cycle”. Mol Cell 74 (6): 1175-1188.e24. PMID 31226277.

[pmid23353789-5] Bürmann F, Shin HC, Basquin J, Soh YM, Giménez-Oya V, Kim YG, Oh BH, Gruber S. (2013). “An asymmetric SMC-kleisin bridge in prokaryotic condensin”. Nat. Struct. Mol. Biol. 20 (3): 371-379. PMID 23353789.

[pmid25414305-6] Gligoris TG, Scheinost JC, Bürmann F, Petela N, Chan KL, Uluocak P, Beckouët F, Gruber S, Nasmyth K, Löwe J. (2014). “Closing the cohesin ring: structure and function of its Smc3-kleisin interface”. Science 346 (6212): 963-967. PMID 25414305.