UBA2

UBA2のcDNA断片の長さは2683 bpであり、640アミノ酸がコードされている[6]。予測されるタンパク質は酵母のUBA2と35%の同一性を示し、UBA3やE1（ユビキチン経路）よりも類似性が高い。UBA2遺伝子は19番染色体にコードされている[7]。

UBA2は640アミノ酸からなる72 kDaのタンパク質である[8]。アデニル化ドメイン（アデニル化活性部位を含む）、触媒Cysドメイン（チオエステル結合の形成に関与するCys173残基を含む）、ユビキチン様（UBL）ドメインの3つのドメインから構成される。SUMO1はCysドメインとUBLドメインの間に結合する[9]。

非刺激細胞では、転写因子NF-κBは阻害タンパク質IκBαの結合によって不活性化されている。NF-κBの活性化は、IκBαのユビキチン化とその後の分解によって引き起こされる。IκBαのSUMO化は、NF-κB依存的転写に強力な阻害効果をもたらす。この機構は、転写活性化に利用されるNF-κBの数を調節する機構となっている[14]。

転写因子p53は細胞周期の調節やアポトーシスに関与する遺伝子を活性化することで、がん抑制因子として機能する。その濃度はMdm2依存的なユビキチン化によって調節されている。p53のSUMO化（ユビキチン修飾部位とは異なるリジン残基に対して行われる）はプロテアソームによる分解を阻害し、p53応答のさらなる調節因子として機能する[15]。

UBA2の機能の研究にはモデル生物が用いられている。疾患の動物モデルを作製し、関心のある科学者に頒布するハイスループット変異導入プロジェクトである、Wellcome Sanger InstituteのInternational Knockout Mouse Consortiumプログラム[18][19][20]の一環として、Uba2^{tm1a(KOMP)Wtsi}[21][22]と呼ばれるコンディショナルノックアウトマウスが作製されている。

オスとメスのマウスに対して規格化された表現型スクリーニングが行われ、Uba2の欠失の影響が調査されている[23][24]。変異マウスに対して25種類の試験が行われ、その結果4つの大きな異常が観察されている[23]。妊娠時にホモ接合型変異体の胚は同定されず、そのため離乳期まで生存したものはなかった。その他の試験はヘテロ接合型変異体の成体マウスに対して行われた。DEXA検査によってメスで体長の低下が観察され、X線検査によって腰椎と仙椎の数の減少が両性で観察された[23]。

UBA2のショウジョウバエホモログであるdUBA2遺伝子のコーディング領域の長さは2.3 kbで、2つのイントロン（53 bpと52 bp）を含む。予測されるタンパク質は766アミノ酸、84 kDaである。dUBA2タンパク質全体では、ヒトUBA2とは47%、酵母UBA2とは31%の同一性を示す。いくつかの領域では、これら3つの相同タンパク質の間で完全な同一性がみられる。コーディング配列のC末端領域には核局在配列と予測される配列が存在する[25]。