グリコーゲンの分解

この酵素反応では、グリコーゲンの非還元末端のα(1→4)結合がリン酸を攻撃し、半いす型オキソニウム中間体を作ったのちリン酸とα結合してグルコース-1-リン酸を作る。

グリコーゲン（n-残基） + Pi → グリコーゲン（n-1残基） + グルコース-1-リン酸

ホスホグルコムターゼは、グルコース-1-リン酸とグルコース-6-リン酸とを相互変換する酵素である。例えば、酵素のリン酸基を1位の酸素が求核攻撃すると、グルコース-1,6-ビスリン酸を経てグルコース-1-リン酸が生成する。中間体であるグルコース-1,6-ビスリン酸は解離すると酵素は失活してしまう。そうならないためにホスホグルコキナーゼがグルコース-1-リン酸をリン酸化してグルコース-1,6-ビスリン酸を補給している。

グリコーゲン脱分枝酵素は、4-α-グルカノトランスフェラーゼとアミロ-1,6-グルコシダーゼの2つの活性部位を持つ。4-α-グルカノトランスフェラーゼは限界分枝鎖からα(1→4)結合の3グルコースを別の非還元末端に転移させ、アミロ-1,6-グルコシダーゼはα(1→6)結合を加水分解する。グリコーゲン脱分枝酵素の活性はグリコーゲンホスホリラーゼよりずっと低い[1]。